Albumin - Albumin

Serumalbumin-Familie
PDB 1ao6 EBI.jpg
Struktur von Serumalbumin.
Identifikatoren
Symbol Serum_albumin
Pfam PF00273
Pfam- Clan CL0282
InterPro IPR014760
SCHLAU SM00103
PROSITE PS51438
SCOP2 1ao6 / UMFANG / SUPFAM

Albumin ist eine Familie von globulären Proteinen , von denen die Serumalbumine am häufigsten vorkommen . Alle Proteine ​​der Albuminfamilie sind wasserlöslich , mäßig löslich in konzentrierten Salzlösungen und unterliegen einer Hitzedenaturierung . Albumine kommen häufig im Blutplasma vor und unterscheiden sich von anderen Blutproteinen dadurch, dass sie nicht glykosyliert sind . Albuminhaltige Substanzen werden Albuminoide genannt .

Eine Reihe von Bluttransportproteine sind evolutionär in der Albumin - Familie, einschließlich Serumalbumin, verwandte alpha-Fetoprotein , Vitamin D-bindendes Protein und Afamin . Diese Familie kommt nur bei Wirbeltieren vor .

Albumine im weniger strengen Sinne können andere Proteine ​​bedeuten, die unter bestimmten Bedingungen koagulieren . Siehe § Andere Albumintypen für Lactalbumin , Ovalbumin und Pflanzen-"2S-Albumin".

Funktion

Albumine sind im Allgemeinen Transportproteine , die an verschiedene Liganden binden und diese herumtragen. Zu den menschlichen Typen gehören:

Die vier kanonischen Humanalbumine sind auf Chromosom-4- Region 4q13.3 tandemartig angeordnet.

Einstufung

In Tieren gefundene Albumine können nach Phylogenie in sechs Unterfamilien eingeteilt werden . Die Vitamin-D-bindenden Proteine ​​besetzen die Familien 1-3. Die anderen Albumine sind in den Familien 4–6 untereinander gemischt. ECM1 ist in Familie 6.

Neben ihrer medizinischen Verwendung werden Serumalbumine in der Biotechnologie geschätzt. Normalerweise wird Rinderserumalbumin verwendet, obwohl auch Versionen vom Menschen und gentechnisch veränderter Reis verwendet werden, um Tierquälerei zu reduzieren.

Andere Albumintypen

Einige andere Proteine ​​werden manchmal auch Albumine genannt. Sie gehören nicht zur selben Familie wie Wirbeltieralbumine:

Struktur

Die 3D-Struktur von Humanserumalbumin wurde durch Röntgenkristallographie mit einer Auflösung von 2,5 ångström (250 pm) bestimmt. Albumin ist ein Protein von 65–70 kDa .

Albumin umfasst drei homologe Domänen, die sich zu einem herzförmigen Protein zusammenfügen. Jede Domäne ist ein Produkt von zwei Subdomänen, die gemeinsame Strukturmotive besitzen. Die Hauptregionen der Ligandenbindung an Humanserumalbumin befinden sich in hydrophoben Hohlräumen in den Subdomänen IIA und IIIA, die eine ähnliche Chemie aufweisen. Strukturell sind die Serumalbumine ähnlich, wobei jede Domäne fünf oder sechs interne Disulfidbindungen enthält.

Forensische Anwendungen

Weltweit enthalten bestimmte traditionelle chinesische Arzneimittel Wildbärengalle, die nach der CITES- Gesetzgebung verboten ist . Dip-Sticks, ähnlich den üblichen Schwangerschaftstests, wurden entwickelt, um das Vorhandensein von Bärenalbumin in Produkten der traditionellen Medizin nachzuweisen, was darauf hindeutet, dass bei ihrer Herstellung Bärengalle verwendet wurde.

Terminologie

Albumin ist ausgeprägt / æ l b j ʊ m ɪ n / ; gebildet aus dem Lateinischen : Eiweiß "(Ei)weiß; getrocknetes Eiweiß".

Siehe auch

Verweise

Dieser Artikel enthält gemeinfreien Text von Pfam und InterPro : IPR014760

Externe Links