Delta-Endotoxin - Delta endotoxin

Delta-Endotoxin, N-terminale Domäne
PDB 1ji6 EBI.jpg
Kristallstruktur des insektiziden Bakteriums del Endotoxin Cry3Bb1 Bacillus thuringiensis
Bezeichner
Symbol Endotoxin_N
Pfam PF03945
InterPro IPR005639
SCOP2 1dlc / SCOPE / SUPFAM
TCDB 1.C.2
Delta-Endotoxin, mittlere Domäne
Bezeichner
Symbol Endotoxin_M
Pfam PF00555
Pfam- Clan CL0568
InterPro IPR015790
SCOP2 1dlc / SCOPE / SUPFAM
TCDB 1.C.2
Delta-Endotoxin, C-terminal
Bezeichner
Symbol Endotoxin_C
Pfam PF03944
Pfam- Clan CL0202
InterPro IPR005638
SCOP2 1dlc / SCOPE / SUPFAM
TCDB 1.C.2
CDD cd04085
Zytolytisches Delta-Endotoxin Cyt1/2
Bezeichner
Symbol CytB
Pfam PF01338
InterPro IPR001615
SCOP2 1cby / SCOPe / SUPFAM
TCDB 1.C.71

Delta-Endotoxine ( δ-Endotoxine ) sind porenbildende Toxine, die von Bakterienarten von Bacillus thuringiensis produziert werden . Sie sind aufgrund ihrer insektiziden Wirkung nützlich und das primäre Toxin, das von Bt-Mais produziert wird . Bei der Sporenbildung produzieren die Bakterien neben den Endosporen Kristalle solcher Proteine ​​(daher der Name Cry- Toxine), die auch als Parasporal-Körper bezeichnet werden ; Daher sind einige Mitglieder als Parasporin bekannt . Die Cyt- (zytolytische) Toxingruppe ist eine Gruppe von Delta-Endotoxinen, die sich von der Cry-Gruppe unterscheidet.

Wirkmechanismus

Wenn ein Insekt diese Proteine ​​aufnimmt, werden sie durch proteolytische Spaltung aktiviert. Der N-Terminus wird bei allen Proteinen gespalten und eine C-terminale Verlängerung wird bei einigen Mitgliedern gespalten. Einmal aktiviert, die Endotoxin bindet an den Darm Epithel und bewirkt , dass Zelllyse durch die Bildung von Kationen-selektive Kanäle , die zum Tode führt.

Struktur

Die aktivierte Region des Delta-Toxins besteht aus drei unterschiedlichen Strukturdomänen : einer N-terminalen helikalen Bündeldomäne ( InterProIPR005639 ), die an der Membraninsertion und Porenbildung beteiligt ist; eine Beta-Faltblatt- Zentraldomäne, die an der Rezeptorbindung beteiligt ist; und eine C-terminale Beta-Sandwich-Domäne ( InterProIPR005638 ), die mit der N-terminalen Domäne interagiert, um einen Kanal zu bilden.

Typen

B. thuringiensis kodiert viele Proteine ​​der Delta-Endotoxin-Familie ( InterProIPR038979 ), wobei einige Stämme mehrere Typen gleichzeitig kodieren. Delta-Entotoxine, ein Gen, das hauptsächlich auf Plasmiden vorkommt, tauchen manchmal in Genomen anderer Spezies auf, wenn auch in einem geringeren Anteil als in B. thuringiensis . Die Gennamen sehen wie folgt aus Cry3Bb, was in diesem Fall auf ein Cry-Toxin der Superfamilie 3, Familie B, Unterfamilie b, hinweist.

Für die Krebsforschung interessante Cry- Proteine ​​werden neben der Cry-Nomenklatur auch unter einer Parasporin (PS)-Nomenklatur aufgeführt. Sie töten keine Insekten, sondern Leukämiezellen. Die Cyt-Toxine neigen dazu, eine eigene Gruppe zu bilden, die sich von den Cry-Toxinen unterscheidet. Nicht alle Toxine in Cry- Kristallform haben direkt eine gemeinsame Wurzel. Beispiele für Nicht-Drei-Domänen-Toxine, die dennoch einen Cry- Namen haben, umfassen Cry34/35Ab1 und verwandte Beta-Sandwich- Binärtoxine ( Bin- ähnliche) Toxine, Cry6Aa und viele Beta-Sandwich-Parasporine.

Spezifische Delta-Endotoxine, die für die Gentechnik verwendet wurden, umfassen Cry3Bb1, das in MON 863 gefunden wurde, und Cry1Ab, das in MON 810 gefunden wurde , die beide Maisarten sind. Cry3Bb1 ist besonders nützlich, da es die Coleoptera-Insekten wie den Maiswurzelbohrer abtötet , eine Aktivität, die bei anderen Cry-Proteinen nicht beobachtet wird. Andere häufige Toxine sind Cry2Ab und Cry1F in Baumwolle und Mais. Darüber hinaus ist Cry1Ac als Impfstoff-Adjuvans beim Menschen wirksam.

Einige Insektenpopulationen haben begonnen, eine Resistenz gegen Delta-Endotoxin zu entwickeln, wobei 2013 fünf resistente Arten gefunden wurden. Pflanzen mit zwei Arten von Delta-Endotoxinen neigen dazu, die Resistenz verlangsamen, da die Insekten sich entwickeln müssen, um beide Toxine gleichzeitig zu überwinden. Das Anpflanzen von Nicht-Bt-Pflanzen mit den resistenten Pflanzen verringert den Selektionsdruck für die Entwicklung des Toxins. Schließlich sollten Zwei-Toxin-Pflanzen nicht mit Ein-Toxin-Pflanzen gepflanzt werden, da Ein-Toxin-Pflanzen in diesem Fall als Sprungbrett für die Anpassung dienen.

Verweise

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Externe Links

Dieser Artikel enthält gemeinfreien Text von Pfam und InterPro : IPR015790