MAPK3 - MAPK3

MAPK3
Verfügbare Strukturen
PDB	Orthologsuche: PDBe RCSB
Liste der PDB-ID-Codes
	2ZOQ , 4QTB
Bezeichner
Aliase	MAPK3 , ERK-1, ERK1, ERT2, HS44KDAP, HUMKER1A, P44ERK1, P44MAPK, PRKM3, p44-ERK1, p44-MAPK, Mitogen-aktivierte Proteinkinase 3
Externe IDs	OMIM : 601795 MGI : 1.346.859 Homologene : 55682 Genecards : MAPK3
Genort ( Mensch )
Chr.	Chromosom 16 (Mensch)
Ende	30.123.506 bp
Genortung ( Maus )
Chr.	Chromosom 7 (Maus)
Ende	126.765.819 bp
RNA - Expressionsmuster
	Weitere Referenzausdrucksdaten
Gen-Ontologie
Molekulare Funktion	• Gerüstproteinbindung ; • GO:0001948 Proteinbindung ; • Nukleotidbindung ; • Kinaseaktivität ; • Proteinserin-/Threoninkinaseaktivität ; • MAP-Kinase-Kinaseaktivität ; • identische Proteinbindung ; • MAP-Kinaseaktivität;
Zelluläre Komponente	• Zytosol ; • Kernhülle ; • Fokale Adhäsion ; • Mitochondrium ; • Zytoskelett ; • Zellkern ; • spätes Endosom ; • Golgi-Apparat ; • frühes Endosom ; • Pseudopodium ; • Nukleoplasma ; • Zytoplasma ; • Plasmamembran ; • Caveola ; • Membran ; • proteinhaltiger Komplex;
Biologischer Prozess	• Caveolin-vermittelte Endozytose ; • positive Regulation der Proteinphosphorylierung ; • positive Regulation der Telomer - Capping ; • Reaktion auf exogene dsRNA ; • kardialen neuralen Entwicklung crest Zelle in der Herzentwicklung beteiligt ; • positive Regulierung der xenophagy ; • positive Regulation der Translation ; • zelluläre Antwort auf DNA - Schädigung Stimulus ; • Thrombozytenaktivierung ; • Fc-Epsilon-Rezeptor-Signalweg ; • Proteinphosphorylierung ; • zelluläre Reaktion auf mechanischen Reiz ; • Gesichtsentwicklung ; • positive Regulation der Histonphosphorylierung ; • Regulation der DNA-bindenden Transkriptionsfaktoraktivität ; • DNA-Schädigung induzierte Proteinphosphorylierung ; • positive Regulation der ERK1- und ERK2-Kaskade ; • Morphogenese tierischer Organe ; • Zellzyklus ; • Apoptotischer Prozess ; • Fc-Gamma-Rezeptor-Signalweg an der Phagozytose beteiligt ; • Thymusentwicklung ; • ERK1- und ERK2-Kaskade ; • Negative Regulation der Apolipoproteinbindung ; • Transkription, DNA- gestützte ; • Knorpelentwicklung ; • GO:0022415 viraler Prozess ; • Antwort an toxische Substanz ; • Regulation der stressaktivierten MAPK-Kaskade ; • Phosphorylierung ; • Außenohrmorphogenese ; • BMP-Signalweg ; • Reaktion auf Lipopolysaccharid ; • Schilddrüsenentwicklung ; • Reaktion auf epidermalen Wachstumsfaktor ; • positive Regulation der Telomeraseaktivität ; • Peptidyl-Tyrosin-Autophosphorylierung ; • sensorische Schmerzwahrnehmung ; • positive Regulierung der Cyclase - Aktivität ; • Trachea Bildung ; • Lipopolysaccharid-vermittelten Signalwegs ; • GO: 0007243 intrazelluläre Signaltransduktion ; • Lunge Morphogenese ; • Neuralleiste Zellentwicklung ; • Transkriptionsinitiations aus RNA - Polymerase I - Promotor ; • Regulation der frühen Endosom zu späten Endosom Transport ; • positive Regulation der Telomererhaltung durch Telomerase ; • MAPK-Kaskade ; • positive Regulation der Histonacetylierung ; • Axonsteuerung ; • Interleukin-1-vermittelter Signalweg ; • Fibroblasten-Wachstumsfaktor-Rezeptor-Signalweg ; • Peptidyl-Serin-Phosphorylierung ; • Regulation der zellulären Reaktion auf Hitze ; • Bergmann-Gliazelle l Differenzierung ; • Regulation der Golgi-Vererbung ; • Arachidonsäure-Stoffwechselprozess ; • Regulation der Zytoskelett-Organisation ; • positive Regulation der Transkription durch RNA-Polymerase II ; • Regulation des Phosphatidylinositol-3-Kinase-Signalwegs ; • Regulation der Ossifikation ; • positive Regulation der Genexpression ; • positive Regulation der Makrophagen-Chemotaxis ; • zelluläre Reaktion auf Aminosäuremangel ; • zelluläre Reaktion auf reaktive Sauerstoffspezies ; • stressaktivierte MAPK-Kaskade ; • zelluläre Reaktion auf Cadmiumionen ; • zelluläre Reaktion auf Dopamin ; • positive Regulierung der Metallopeptidase-Aktivität ; • Regulierung des zellulären pH - Werts ; • Protein-enthaltende Komplexanordnung ; • zellulär Reaktion auf Tumornekrosefaktor ; • Regulation der Genexpression ; • zelluläre Reaktion auf organische Substanz ; • Alterung ; • Dezidualisierung;
	Quellen: Amigo / QuickGO
Orthologe
	5595
	26417
	ENSG00000102882
	ENSMUSG00000063065
	P27361
	Q63844
	NM_001040056 ; NM_001109891 ; NM_002746
	NM_011952
	NP_001035145 ; NP_001103361 ; NP_002737
	NP_036082
	Wikidata
Mensch anzeigen/bearbeiten	Maus anzeigen/bearbeiten

Mitogen-aktivierte Proteinkinase 3 , auch als p44MAPK und ERK1 bekannt , ist ein Enzym , das beim Menschen vom MAPK3- Gen kodiert wird .

Funktion

Das von diesem Gen kodierte Protein gehört zur Familie der Mitogen-aktivierten Proteinkinase (MAP-Kinase). MAP-Kinasen, auch als extrazelluläre signalregulierte Kinasen (ERKs) bekannt, agieren in einer Signalkaskade, die verschiedene zelluläre Prozesse wie Proliferation , Differenzierung und Zellzyklusprogression als Reaktion auf eine Vielzahl extrazellulärer Signale reguliert . Diese Kinase wird durch stromaufwärts gelegene Kinasen aktiviert, was zu ihrer Translokation in den Zellkern führt, wo sie Kernziele phosphoryliert . Alternativ gespleißte Transkript Varianten verschiedene Protein codiert Isoformen beschrieben worden.

Klinische Bedeutung

Es wurde vermutet, dass MAPK3 zusammen mit dem Gen IRAK1 durch zwei microRNAs ausgeschaltet wird , die aktiviert wurden, nachdem das Influenza-A- Virus dazu gebracht wurde, menschliche Lungenzellen zu infizieren.

Signalwege

Die pharmakologische Hemmung von ERK1/2 stellt die GSK3β- Aktivität und die Proteinsyntheseniveaus in einem Modell der tuberösen Sklerose wieder her .

Interaktionen

Es wurde gezeigt, dass MAPK3 interagiert mit:

DUSP3 ,
DUSP6
GTF2I ,
HDAC4 ,
MAP2K1 ,
MAP2K2 ,
PTPN7 ,
RPS6KA2 und
SPIB .

Verweise

Weiterlesen

Peruzzi F, Gordon J, Darbinian N, Amini S (2002). „Tat-induzierte Deregulierung der neuronalen Differenzierung und des Überlebens durch Nervenwachstumsfaktor-Weg“. J. Neurovirol . 8 Ergänzung 2 (2): 91–6. doi : 10.1080/13550280290167885 . PMID 12491158 .
Meloche S, Pouysségur J (2007). „Der ERK1/2-Mitogen-aktivierte Proteinkinase-Weg als Hauptregulator des G1- zur S-Phasen-Übergangs“ . Onkogen . 26 (22): 3227–39. doi : 10.1038/sj.onc.1210414 . PMID 17496918 .
Ruscica M, Dozio E, Motta M, Magni P (2007), „Modulatorische Wirkungen von Neuropeptide y on Prostata Cancer Growth: Role of MAP Kinase/ERK 1/2 Activatio“ , Modulatorische Wirkungen von Neuropeptid Y auf das Wachstum von Prostatakrebs: Rolle von MAP-Kinase/ERK 1/2-Aktivierung , Fortschritte in der experimentellen Medizin und Biologie, 604 , Springer, S. 96–100 , doi : 10.1007/978-0-387-69116-9_7 , ISBN 978-0-387-69114-5, PMID 17695723

Externe Links

MAP-Kinase-Ressource .

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