Michael Stuart Brown- Michael Stuart Brown
Michael Brown | |
---|---|
Geboren |
Michael Stuart Brown
13. April 1941
Brooklyn, New York , USA
|
Staatsangehörigkeit | Vereinigte Staaten |
Alma Mater | |
Bekannt für | Regulierung des Cholesterinstoffwechsels |
Ehepartner | Alice Lapin ( m. 1964) |
Kinder | zwei |
Auszeichnungen | |
Wissenschaftlicher Werdegang | |
Felder | Biologie |
Webseite | Profile |
Michael Stuart Brown ForMemRS (* 13. April 1941) ist ein US-amerikanischer Genetiker und Nobelpreisträger . Er wurde mit dem verliehenen Nobelpreis für Physiologie oder Medizin mit Joseph L. Goldstein im Jahr 1985 die Regelung für die Beschreibung Cholesterin - Stoffwechsel .
Bildung und frühes Leben
Brown wurde in Brooklyn, New York , als Sohn von Evelyn, einer Hausfrau, und Harvey Brown, einem Textilverkäufer, geboren. Er absolvierte die Cheltenham High School (Wyncote, Pennsylvania). Brown graduierte 1962 an der University of Pennsylvania und erhielt 1966 seinen Doktortitel von der University of Pennsylvania School of Medicine .
Karriere und Forschung
Brown und sein Kollege Joseph L. Goldstein wechselten zum Health Science Center der University of Texas in Dallas, dem heutigen UT Southwestern Medical Center , und erforschten den Cholesterinstoffwechsel und entdeckten, dass menschliche Zellen Lipoprotein- Rezeptoren niedriger Dichte (LDL) haben, die Cholesterin aus dem Blutkreislauf extrahieren. Der Mangel an ausreichenden LDL-Rezeptoren wird mit der familiären Hypercholesterinämie in Verbindung gebracht , die stark für cholesterinbedingte Erkrankungen prädisponiert. Neben der Erklärung der zugrunde liegenden Pathologie dieser Krankheit deckten ihre Arbeiten einen grundlegenden Aspekt der Zellbiologie auf – die rezeptorvermittelte Endozytose .
Ihre Erkenntnisse führten zur Entwicklung von Statin- Medikamenten, den cholesterinsenkenden Verbindungen, die heute von 16 Millionen Amerikanern verwendet werden und die in den Vereinigten Staaten am häufigsten verschrieben werden. Ihre Entdeckungen verbessern jedes Jahr mehr Leben, sowohl in den USA als auch auf der ganzen Welt. Neue Cholesterinrichtlinien des Bundes werden die Zahl der Amerikaner verdreifachen, die Statine einnehmen, um ihren Cholesterinspiegel zu senken, wodurch das Risiko von Herzerkrankungen und Schlaganfällen für unzählige Menschen verringert wird. Im Anschluss an diesen wichtigen Fortschritten, ihr Team von engagierten Forschern aufgeklärt , die Rolle der Lipid - Modifikation von Proteinen (Eiweiß Prenylierung ) in Krebs . 1984 wurde ihm zusammen mit Joseph L. Goldstein (Mitträger des Nobelpreises für Physiologie oder Medizin 1985) der Louisa-Gross-Horwitz-Preis der Columbia University verliehen . 1988 erhielt Brown die National Medal of Science für seine Verdienste um die Medizin.
1993 reinigten ihre Auszubildenden Xiaodong Wang und Michael Briggs die Sterol-Regulatorischen-Element-Bindungsproteine (SREBPs). Seit 1993 sind Dr. Brown, Goldstein und ihre Kollegen haben die unerwartet komplexe Maschinerie beschrieben, mit der Zellen den notwendigen Fett- und Cholesterinspiegel trotz unterschiedlicher Umweltbedingungen aufrechterhalten.
Dr. Brown hält den WA (Monty) Moncrief Distinguished Chair in Cholesterin- und Arterioskleroseforschung; ist Regental Professor der University of Texas; hält den Paul J. Thomas Lehrstuhl für Medizin. Dr. Brown, der häufig als Kandidat für national herausragende Positionen in der wissenschaftlichen Verwaltung genannt wird, entscheidet sich wie sein Kollege Joseph L. Goldstein für eine Fortsetzung des praktischen Engagements in der Forschung und leitet ein Forschungsteam, das typischerweise ein Dutzend Doktoranden und Postdoktoranden umfasst. Er und sein Kollege gehören zu den meistzitierten Wissenschaftlern der Welt.
Brown ist auch Mitglied des renommierten Komitees des Prix Galien USA, das "die technischen, wissenschaftlichen und klinischen Forschungsfähigkeiten anerkennt, die zur Entwicklung innovativer Medikamente erforderlich sind". Die Einweihung des Prix Galien in den USA, der dem Nobelpreis auf diesem Gebiet entspricht, fand im September 2007 statt, und die Gewinner wurden von einem herausragenden wissenschaftlichen und gelehrten Komitee ausgewählt, dem sieben Nobelpreisträger angehörten, von denen Brown einer war.
Auszeichnungen und Ehrungen
Brown hat zahlreiche Preise und Ehrungen gewonnen, darunter:
- 2016 - Keynote Speaker beim Congress of Future Medical Leaders
- 2011 - Stadtman Distinguished Scientist Award, American Society for Biochemistry and Molecular Biology
- 2007 - Builders of Science Award, Research!America
- 2005 - Woodrow-Wilson-Preis für den öffentlichen Dienst
- 2005 - Herbert Tabor Award, American Society for Biochemistry and Molecular Biology
- 2003 - Albany Medical Center Preis
- 2002 - Kober-Medaille, Association of American Physicians
- 1999 - Preis der Warren Alpert Foundation , Harvard Medical School
- 1991 - Wahl zum ausländischen Mitglied der Royal Society (ForMemRS)
- 1988 - Nationale Medaille der Wissenschaft
- 1986 - Golden Plate Award der American Academy of Achievement
- 1985 - Nobelpreis für Physiologie und Medizin
- 1985 - Albert-Lasker-Preis für medizinische Grundlagenforschung
- 1985 - William Allan Award , American Society of Human Genetics
- 1984 - Louisa-Gross-Horwitz-Preis
- 1981 - Internationaler Preis der Gairdner Foundation
- 1980 - gewähltes Mitglied der National Academy of Sciences
- 1979 - Lounsbery Award , US National Academy of Sciences
- 1978 - Passano-Preis , Johns Hopkins University
- 1976 - Pfizer Award in Enzyme Chemistry , American Chemical Society
- 1974 - Heinrich-Wieland-Preis
Literaturverzeichnis
- Brown MS, Goldstein JL (Juli 1974). „Expression des familiären Hypercholesterinämie-Gens bei Heterozygoten: Mechanismus für eine dominante Störung beim Menschen“. Wissenschaft . 185 (4145): 61–3. Bibcode : 1974Sci...185...61B . doi : 10.1126/science.185.4145.61 . PMID 4366052 . S2CID 31493564 .
- Brown MS, Goldstein JL (Nov. 1975). „Regulierung der Aktivität des Lipoproteinrezeptors niedriger Dichte in menschlichen Fibroblasten“. Zelle . 6 (3): 307–16. doi : 10.1016/0092-8674(75)90182-8 . PMID 212203 . S2CID 28312936 .
- Goldstein JL, Basu SK, Brunschede GY, Brown MS (Jan 1976). „Freisetzung von Lipoprotein niedriger Dichte von seinem Zelloberflächenrezeptor durch sulfatierte Glykosaminoglykane“. Zelle . 7 (1): 85–95. doi : 10.1016/0092-8674(76)90258-0 . PMID 181140 . S2CID 23110979 .
- Brown MS, Goldstein JL (Jan 1976). „Rezeptor-vermittelte Kontrolle des Cholesterinstoffwechsels“. Wissenschaft . 191 (4223): 150–4. Bibcode : 1976Sci...191..150B . doi : 10.1126/science.174194 . PMID 174194 .
- Goldstein JL, Sobhani MK, Faust JR, Brown MS (Okt. 1976). „Heterozygote familiäre Hypercholesterinämie: Versagen des normalen Allels, das mutierte Allel an einem regulierten genetischen Ort zu kompensieren“. Zelle . 9 (2): 195–203. doi : 10.1016/0092-8674(76)90110-0 . PMID 184960 . S2CID 26944871 .
- Brown MS, Goldstein JL (Dezember 1976). „Analyse eines mutierten Stammes menschlicher Fibroblasten mit einem Defekt in der Internalisierung von rezeptorgebundenem Lipoprotein niedriger Dichte“. Zelle . 9 (4 PT 2): 663–74. doi : 10.1016/0092-8674(76)90130-6 . PMID 189940 . S2CID 6706608 .
- Anderson RG, Brown MS, Goldstein JL (März 1977). „Die Rolle des beschichteten endozytischen Vesikels bei der Aufnahme von rezeptorgebundenem Lipoprotein niedriger Dichte in menschlichen Fibroblasten“. Zelle . 10 (3): 351–64. doi : 10.1016/0092-8674(77)90022-8 . PMID 191195 . S2CID 25657719 .
- Goldstein JL, Brown MS, Stone NJ (Nov. 1977). „Genetik des LDL-Rezeptors: Beweis, dass die Mutationen, die Bindung und Internalisierung beeinflussen, allelisch sind“. Zelle . 12 (3): 629–41. doi : 10.1016/0092-8674(77)90263-X . PMID 200368 . S2CID 13211975 .
- Anderson RG, Goldstein JL, Brown MS (1977). „Eine Mutation, die die Fähigkeit von Lipoproteinrezeptoren beeinträchtigt, sich in beschichteten Gruben auf der Zelloberfläche menschlicher Fibroblasten zu lokalisieren“. Natur . 270 (5639): 695–9. Bibcode : 1977Natur.270..695A . doi : 10.1038/270695a0 . PMID 201867 . S2CID 4152556 .
- Anderson RG, Vasile E, Mello RJ, Brown MS, Goldstein JL (Nov. 1978). „Immunocytochemische Visualisierung von beschichteten Gruben und Vesikel in menschlichen Fibroblasten: Beziehung zur Verteilung von Lipoproteinrezeptoren niedriger Dichte“. Zelle . 15 (3): 919–33. doi : 10.1016/0092-8674(78)90276-3 . PMID 215316 . S2CID 35345591 .
- Goldstein JL, Anderson RG, Brown MS (Juni 1979). „Beschichtete Gruben, beschichtete Vesikel und Rezeptor-vermittelte Endozytose“. Natur . 279 (5715): 679–85. Bibcode : 1979Natur.279..679G . doi : 10.1038/279679a0 . PMID 221835 . S2CID 4353842 .
- Mello RJ, Brown MS, Goldstein JL, Anderson RG (Juli 1980). „LDL-Rezeptoren in beschichteten Vesikel aus Rinder-Nebennierenrinde isoliert: Bindungsstellen durch Detergenzbehandlung demaskiert“. Zelle . 20 (3): 829–37. doi : 10.1016/0092-8674(80)90329-3 . PMID 6251975 . S2CID 23996668 .
- Brown MS, Kovanen PT, Goldstein JL (Mai 1981). „Regulierung von Plasmacholesterin durch Lipoproteinrezeptoren“. Wissenschaft . 212 (4495): 628–35. Bibcode : 1981Sci...212..628B . doi : 10.1126/science.6261329 . PMID 6261329 .
- Basu SK, Goldstein JL, Anderson RG, Brown MS (Mai 1981). "Monensin unterbricht das Recycling von Lipoproteinrezeptoren niedriger Dichte in menschlichen Fibroblasten". Zelle . 24 (2): 493–502. doi : 10.1016/0092-8674(81)90340-8 . PMID 6263497 . S2CID 29553611 .
- Tolleshaug H, Goldstein JL, Schneider WJ, Brown MS (Oktober 1982). „Posttranslationale Verarbeitung des LDL-Rezeptors und seine genetische Störung bei familiärer Hypercholesterinämie“. Zelle . 30 (3): 715–24. doi : 10.1016/0092-8674(82)90276-8 . PMID 6291781 . S2CID 30013697 .
- Basu SK, Goldstein JL, Brown MS (Februar 1983). „Unabhängige Wege für die Sekretion von Cholesterin und Apolipoprotein E durch Makrophagen“. Wissenschaft . 219 (4586): 871–3. Bibcode : 1983Sci...219..871B . doi : 10.1126/science.6823554 . PMID 6823554 .
- Brown MS, Anderson RG, Goldstein JL (März 1983). „Recycling-Rezeptoren: die Rundreiseroute von Migrantenmembranproteinen“. Zelle . 32 (3): 663–7. doi : 10.1016/0092-8674(83)90052-1 . PMID 6299572 . S2CID 34919831 .
- Tolleshaug H, Hobgood KK, Brown MS, Goldstein JL (März 1983). „Der LDL-Rezeptor-Locus bei familiärer Hypercholesterinämie: Mehrere Mutationen stören den Transport und die Verarbeitung eines Membranrezeptors“. Zelle . 32 (3): 941–51. doi : 10.1016/0092-8674(83)90079-X . PMID 6299582 . S2CID 39955408 .
- Larkin JM, Brown MS, Goldstein JL, Anderson RG (Mai 1983). „Der Abbau von intrazellulärem Kalium hemmt die Bildung von beschichteten Gruben und die rezeptorvermittelte Endozytose in Fibroblasten“. Zelle . 33 (1): 273–85. doi : 10.1016/0092-8674(83)90356-2 . PMID 6147196 . S2CID 22848187 .
- Orci L, Brown MS, Goldstein JL, Garcia-Segura LM, Anderson RG (Apr 1984). „Erhöhung des Membrancholesterins: ein möglicher Auslöser für den Abbau von HMG-CoA-Reduktase und kristalloidem endoplasmatischen Retikulum in UT-1-Zellen“. Zelle . 36 (4): 835–45. doi : 10.1016/0092-8674(84)90033-3 . PMID 6705048 . S2CID 24586649 .
- Chin DJ, Gil G, Russell DW et al. (1984). „Nukleotidsequenz von 3-Hydroxy-3-Methyl-Glutaryl-Coenzym-A-Reduktase, einem Glykoprotein des endoplasmatischen Retikulums“. Natur . 308 (5960): 613–7. Bibcode : 1984Natur.308..613C . doi : 10.1038/308613a0 . PMID 6546784 . S2CID 4308995 .
- Russell DW, Schneider WJ, Yamamoto T, Luskey KL, Brown MS, Goldstein JL (Juni 1984). „Domänenkarte des LDL-Rezeptors: Sequenzhomologie mit dem Vorläufer des epidermalen Wachstumsfaktors“. Zelle . 37 (2): 577–85. doi : 10.1016/0092-8674(84)90388-X . PMID 6327078 . S2CID 29839468 .
- Reynolds GA, Basu SK, Osborne TF et al. (August 1984). „HMG-CoA-Reduktase: ein negativ reguliertes Gen mit ungewöhnlichem Promotor und 5' untranslatierten Regionen“. Zelle . 38 (1): 275–85. doi : 10.1016/0092-8674(84)90549-X . PMID 6088070 . S2CID 11644830 .
- Yamamoto T, Davis CG, Brown MS, et al. (November 1984). „Der menschliche LDL-Rezeptor: ein Cystein-reiches Protein mit mehreren Alu-Sequenzen in seiner mRNA“. Zelle . 39 (1): 27–38. doi : 10.1016/0092-8674(84)90188-0 . PMID 6091915 . S2CID 25822170 .
- Lehrman MA, Schneider WJ, Südhof TC, Brown MS, Goldstein JL, Russell DW (Jan 1985). "Mutation im LDL-Rezeptor: Alu-Alu-Rekombination entfernt Exons, die transmembrane und zytoplasmatische Domänen codieren" . Wissenschaft . 227 (4683): 140–6. Bibcode : 1985Sci...227..140L . doi : 10.1126/science.3155573 . PMC 4449727 . PMID 3155573 .
- Südhof TC, Goldstein JL, Brown MS, Russell DW (Mai 1985). „Das LDL-Rezeptor-Gen: ein Mosaik von Exons, die mit verschiedenen Proteinen geteilt werden“ . Wissenschaft . 228 (4701): 815–22. Bibcode : 1985Sci...228..815S . doi : 10.1126/science.2988123 . PMC 4450672 . PMID 2988123 .
- Südhof TC, Russell DW, Goldstein JL, Brown MS, Sanchez-Pescador R, Bell GI (Mai 1985). „Kassette mit acht Exons, die von den Genen für den LDL-Rezeptor und den EGF-Vorläufer geteilt werden“. Wissenschaft . 228 (4701): 893–5. Bibcode : 1985Sci...228..893S . doi : 10.1126/science.3873704 . PMID 3873704 .
- Gil G, Faust JR, Chin DJ, Goldstein JL, Brown MS (Mai 1985). „Die membrangebundene Domäne der HMG-CoA-Reduktase ist für den sterolverstärkten Abbau des Enzyms erforderlich“. Zelle . 41 (1): 249–58. doi : 10.1016/0092-8674(85)90078-9 . PMID 3995584 . S2CID 22530611 .
- Lehrman MA, Goldstein JL, Brown MS, Russell DW, Schneider WJ (Juli 1985). „Internalisierungsdefekte LDL-Rezeptoren, die von Genen mit Nonsense- und Frameshift-Mutationen produziert werden, die die zytoplasmatische Domäne abschneiden“. Zelle . 41 (3): 735–43. doi : 10.1016/S0092-8674(85)80054-4 . PMID 3924410 . S2CID 27773467 .
- Osborne TF, Goldstein JL, Brown MS (Aug 1985). "Das 5'-Ende des HMG-CoA-Reduktase-Gens enthält Sequenzen, die für die Cholesterin-vermittelte Hemmung der Transkription verantwortlich sind". Zelle . 42 (1): 203–12. doi : 10.1016/S0092-8674(85)80116-1 . PMID 3860301 . S2CID 37319421 .
- Brown MS, Goldstein JL (1985). „Fresszellrezeptor geteilt“. Natur . 316 (6030): 680–1. doi : 10.1038/316680a0 . PMID 4033768 . S2CID 4349775 .
- Brown MS, Goldstein JL (April 1986). „Ein Rezeptor-vermittelter Weg für die Cholesterinhomöostase“. Wissenschaft . 232 (4746): 34–47. Bibcode : 1986Sci...232...34B . doi : 10.1126/science.3513311 . PMID 3513311 .
- CG Davis, MA Lehrman, DW Russell, RG Anderson, MS Brown, JL Goldstein (Apr 1986). „Die JD-Mutation bei familiärer Hypercholesterinämie: Aminosäuresubstitution in der zytoplasmatischen Domäne behindert die Internalisierung von LDL-Rezeptoren“. Zelle . 45 (1): 15–24. doi : 10.1016/0092-8674(86)90533-7 . PMID 3955657 . S2CID 8147673 .
- Yamamoto T, Bishop RW, Brown MS, Goldstein JL, Russell DW (Juni 1986). "Deletion in der Cystein-reichen Region des LDL-Rezeptors behindert den Transport zur Zelloberfläche bei WHHL-Kaninchen" . Wissenschaft . 232 (4755): 1230–7. Bibcode : 1986Sc...232.1230Y . doi : 10.1126/science.3010466 . PMC 4451858 . PMID 3010466 .
- Lehrman MA, Goldstein JL, Russell DW, Brown MS (März 1987). „Duplikation von sieben Exons im LDL-Rezeptor-Gen verursacht durch Alu-Alu-Rekombination bei einem Subjekt mit familiärer Hypercholesterinämie“. Zelle . 48 (5): 827–35. doi : 10.1016/0092-8674(87)90079-1 . PMID 3815525 . S2CID 35887205 .
- Südhof TC, Russell DW, Brown MS, Goldstein JL (März 1987). "42 bp-Element vom LDL-Rezeptor-Gen verleiht Endprodukt-Repression durch Sterole, wenn es in den viralen TK-Promotor eingefügt wird". Zelle . 48 (6): 1061-9. doi : 10.1016/0092-8674(87)90713-6 . PMID 3030558 . S2CID 42788737 .
- CG Davis, JL Goldstein, TC Südhof, RG Anderson, DW Russell, MS Brown (1987). „Säure-abhängige Ligandendissoziation und Recycling des LDL-Rezeptors, vermittelt durch die Wachstumsfaktor-Homologieregion“. Natur . 326 (6115): 760–5. Bibcode : 1987Natur.326..760D . doi : 10.1038/326760a0 . PMID 3494949 . S2CID 4347695 .
- Hofmann SL, Russell DW, Brown MS, Goldstein JL, Hammer RE (März 1988). „Überexpression von Low Density Lipoprotein (LDL)-Rezeptor eliminiert LDL aus Plasma in transgenen Mäusen“. Wissenschaft . 239 (4845): 1277–81. Bibcode : 1988Sci...239.1277H . doi : 10.1126/science.3344433 . PMID 3344433 .
- Y. Reiss, JL Goldstein, MC Seabra, PJ Casey, MS Brown (Juli 1990). „Hemmung von gereinigtem p21ras-Farnesyl:Proteintransferase durch Cys-AAX-Tetrapeptide“. Zelle . 62 (1): 81–8. doi : 10.1016/0092-8674(90)90242-7 . PMID 2194674 . S2CID 30887422 .
- Yokode M, Hammer RE, Ishibashi S, Brown MS, Goldstein JL (Nov. 1990). „Diät-induzierte Hypercholesterinämie bei Mäusen: Prävention durch Überexpression von LDL-Rezeptoren“. Wissenschaft . 250 (4985): 1273–5. Bibcode : 1990Sci...250.1273Y . doi : 10.1126/science.2244210 . PMID 2244210 .
- Seabra MC, Reiss Y, Casey PJ, Brown MS, Goldstein JL (Mai 1991). „Proteinfarnesyltransferase und Geranylgeranyltransferase teilen sich eine gemeinsame Alpha-Untereinheit“. Zelle . 65 (3): 429–34. doi : 10.1016/0092-8674(91)90460-G . PMID 2018975 . S2CID 54388220 .
- Chen WJ, Andres DA, Goldstein JL, Russell DW, Brown MS (Juli 1991). „cDNA-Klonierung und Expression der Peptid-bindenden Beta-Untereinheit von Ratten-p21ras-Farnesyltransferase, dem Gegenstück von Hefe DPR1/RAM1“. Zelle . 66 (2): 327–34. doi : 10.1016/0092-8674(91)90622-6 . PMID 1855253 . S2CID 36722957 .
- Seabra MC, Brown MS, Slaughter CA, Südhof TC, Goldstein JL (September 1992). „Aufreinigung der Komponente A der Rab-Geranylgeranyl-Transferase: mögliche Identität mit dem Genprodukt der Choroiderämie“. Zelle . 70 (6): 1049–57. doi : 10.1016/0092-8674(92)90253-9 . PMID 1525821 . S2CID 26223659 .
- Brown MS, Goldstein JL (Okt. 1992). „Kochs Postulate für Cholesterin“. Zelle . 71 (2): 187–8. doi : 10.1016/0092-8674(92)90346-E . PMID 1423585 . S2CID 33048207 .
- Andres DA, Seabra MC, Brown MS, et al. (Juni 1993). „cDNA-Klonierung der Komponente A der Rab-Geranylgeranyl-Transferase und Demonstration ihrer Rolle als Rab-Eskortprotein“. Zelle . 73 (6): 1091-9. doi : 10.1016/0092-8674(93)90639-8 . PMID 8513495 . S2CID 26120573 .
- Yokoyama C, Wang X, Briggs MR, et al. (Oktober 1993). „SREBP-1, ein basisches Helix-Loop-Helix-Leucin-Zipper-Protein, das die Transkription des Lipoprotein-Rezeptorgens niedriger Dichte steuert“. Zelle . 75 (1): 187–97. doi : 10.1016/S0092-8674(05)80095-9 . PMID 8402897 . S2CID 2784016 .
- Garcia CK, Goldstein JL, Pathak RK, Anderson RG, Brown MS (März 1994). „Molekulare Charakterisierung eines Membrantransporters für Lactat, Pyruvat und andere Monocarboxylate: Auswirkungen auf den Cori-Zyklus“. Zelle . 76 (5): 865–73. doi : 10.1016/0092-8674(94)90361-1 . PMID 8124722 . S2CID 22137883 .
- Wang X, Sato R, Brown MS, Hua X, Goldstein JL (April 1994). „SREBP-1, ein membrangebundener Transkriptionsfaktor, der durch Sterol-regulierte Proteolyse freigesetzt wird“. Zelle . 77 (1): 53–62. doi : 10.1016/0092-8674(94)90234-8 . PMID 8156598 . S2CID 44899129 .
- Sakai J, Duncan EA, Rawson RB, Hua X, Brown MS, Goldstein JL (Juni 1996). "Sterol-regulierte Freisetzung von SREBP-2 aus Zellmembranen erfordert zwei sequentielle Spaltungen, eine innerhalb eines Transmembransegments" . Zelle . 85 (7): 1037–46. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81304-5 . PMID 8674110 . S2CID 6130686 .
- Hua X, Nohturfft A, Goldstein JL, Brown MS (Nov. 1996). "Sterolresistenz in CHO-Zellen, die auf eine Punktmutation im SREBP-Spaltungsaktivierungsprotein zurückgeführt wird" . Zelle . 87 (3): 415–26. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81362-8 . PMID 8898195 . S2CID 1963192 .
- Brown MS, Goldstein JL (Mai 1997). „Der SREBP-Weg: Regulierung des Cholesterinstoffwechsels durch Proteolyse eines membrangebundenen Transkriptionsfaktors“ . Zelle . 89 (3): 331-40. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80213-5 . PMID 9150132 . S2CID 17882616 .
- DeBose-Boyd RA, Brown MS, Li WP, Nohturfft A, Goldstein JL, Espenshade PJ (Dezember 1999). "Transportabhängige Proteolyse von SREBP: Verlagerung der Site-1-Protease von Golgi zum ER macht den Transport von SREBP zu Golgi überflüssig" . Zelle . 99 (7): 703–12. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81668-2 . PMID 10619424 .
- Brown MS, Ye J, Rawson RB, Goldstein JL (Feb. 2000). "Regulierte Intramembran-Proteolyse: ein von Bakterien bis zum Menschen konservierter Kontrollmechanismus" . Zelle . 100 (4): 391–8. doi : 10.1016/S0092-8674(00)80675-3 . PMID 10693756 . S2CID 12194770 .
- Nohturfft A, Yabe D, Goldstein JL, Brown MS, Espenshade PJ (Aug 2000). "Regulierter Schritt im Cholesterin-Feedback, der auf das Knospen von SCAP von ER-Membranen lokalisiert ist" . Zelle . 102 (3): 315–23. doi : 10.1016/S0092-8674(00)00037-4 . PMID 10975522 . S2CID 18054832 .
- Yang T, Espenshade PJ, Wright ME, et al. (August 2002). "Entscheidender Schritt bei der Cholesterinhomöostase: Sterole fördern die Bindung von SCAP an INSIG-1, ein Membranprotein, das die Retention von SREBPs im ER erleichtert" . Zelle . 110 (4): 489–500. doi : 10.1016/S0092-8674(02)00872-3 . PMID 12202038 . S2CID 15052132 .
Verweise
Externe Links
- Michael S. Brown auf Nobelprize.org