RNA-bindendes Protein - RNA-binding protein
RNA-bindende Proteine (oft als RBPs abgekürzt ) sind Proteine , die an die doppel- oder einzelsträngige RNA in Zellen binden und an der Bildung von Ribonukleoproteinkomplexen beteiligt sind . RBPs enthalten verschiedene Strukturmotive , wie RNA-Erkennungsmotiv (RRM), dsRNA-Bindungsdomäne , Zinkfinger und andere. Sie sind zytoplasmatische und nukleäre Proteine. Da jedoch die meiste reife RNA relativ schnell aus dem Zellkern exportiert wird, existieren die meisten RBPs im Zellkern als Komplexe aus Protein und prä-mRNA, die als heterogene Ribonukleoproteinpartikel (hnRNPs) bezeichnet werden. RBPs spielen eine entscheidende Rolle in verschiedenen zellulären Prozessen wie: Zellfunktion, Transport und Lokalisation. Sie spielen insbesondere eine wichtige Rolle bei der posttranskriptionellen Kontrolle von RNAs, wie zum Beispiel: Spleißen , Polyadenylierung , mRNA- Stabilisierung, mRNA- Lokalisierung und -Translation . Eukaryontische Zellen kodieren für verschiedene RBPs, etwa 500 Gene, mit einzigartiger RNA-Bindungsaktivität und Protein-Protein-Interaktion . Während der Evolution nahm die Diversität der RBPs mit der Zunahme der Introns stark zu . Die Vielfalt ermöglichte es eukaryotischen Zellen, RNA-Exons in verschiedenen Anordnungen zu nutzen, was zu einem einzigartigen RNP (Ribonukleoprotein) für jede RNA führte. Obwohl RBPs eine entscheidende Rolle bei der posttranskriptionellen Regulation der Genexpression spielen, wurden relativ wenige RBPs systematisch untersucht.
Struktur
Viele RBPs haben modulare Strukturen und bestehen aus mehreren Wiederholungen von nur wenigen spezifischen Basisdomänen, die oft begrenzte Sequenzen aufweisen. Diese Sequenzen werden dann in unterschiedlichen Kombinationen angeordnet, um das Bedürfnis nach Diversität zu erfüllen. Die Erkennung einer bestimmten RNA durch ein bestimmtes Protein hat sich durch die Neuordnung dieser wenigen Grunddomänen entwickelt. Jede Basisdomäne erkennt RNA, aber viele dieser Proteine benötigen mehrere Kopien einer der vielen gemeinsamen Domänen, um zu funktionieren.
Diversität
Wenn nukleäre RNA aus der RNA-Polymerase hervorgeht , werden RNA-Transkripte sofort mit RNA-bindenden Proteinen bedeckt, die jeden Aspekt des RNA-Stoffwechsels und der RNA-Funktion regulieren, einschließlich RNA-Biogenese, Reifung, Transport, zelluläre Lokalisierung und Stabilität. Alle RBPs binden RNA, tun dies jedoch mit unterschiedlichen RNA-Sequenzspezifitäten und -affinitäten, wodurch die RBPs so vielfältig sind wie ihre Ziele und Funktionen. Zu diesen Zielen gehören mRNA , die für Proteine kodiert, sowie eine Reihe von funktionellen nicht-kodierenden RNAs . NcRNAs funktionieren fast immer als Ribonukleoproteinkomplexe und nicht als nackte RNAs. Diese nicht-kodierenden RNAs umfassen microRNAs , kleine interferierende RNAs (siRNA) sowie spleißomale kleine nukleäre RNAs (snRNA).
Funktion
RNA-Prozessierung und -Modifikation
Alternatives Spleißen
Alternatives Spleißen ist ein Mechanismus, durch den verschiedene Formen von reifen mRNAs (Messenger-RNAs) aus demselben Gen erzeugt werden . Es ist ein regulatorischer Mechanismus, durch den Variationen beim Einbau der Exons in die mRNA zur Produktion von mehr als einem verwandten Protein führen, wodurch die möglichen genomischen Outputs erweitert werden. RBPs fungieren umfassend bei der Regulierung dieses Prozesses. Einige Bindungsproteine wie neuronale spezifische RNA-bindende Proteine, nämlich NOVA1 , kontrollieren das alternative Spleißen einer Untergruppe von hnRNA durch Erkennen und Binden an eine spezifische Sequenz in der RNA (YCAY, wobei Y Pyrimidin, U oder C anzeigt). Diese Proteine rekrutieren dann splicesomale Proteine an diese Zielstelle. SR-Proteine sind auch für ihre Rolle beim alternativen Spleißen durch die Rekrutierung von snRNPs bekannt , die das Spleißom bilden , nämlich U1 snRNP und U2AF snRNP. RBPs sind jedoch auch Teil des Spleißoms selbst. Das Spleißom ist ein Komplex aus snRNA- und Protein-Untereinheiten und fungiert als mechanisches Agens, das Introns entfernt und die flankierenden Exons ligiert. Anders als der Core-Spleißom-Komplex binden RBPs auch an die Stellen von Cis- wirkenden RNA-Elementen, die den Einschluss oder Ausschluss von Exons während des Spleißens beeinflussen. Diese Stellen werden als exonic Splicing Enhancer (ESE), exonic Splicing Silencer (ESSs), Intronic Splicing Enhancer (ISEs) und Intronic Splicing Silencer (ISSs) bezeichnet und je nach ihrer Bindungsstelle wirken RBPs als Splicing Silencer oder Enhancer.
RNA-Bearbeitung
Die am umfassendsten untersuchte Form der RNA-Editierung betrifft das ADAR- Protein. Dieses Protein funktioniert durch posttranskriptionelle Modifikation von mRNA-Transkripten durch Veränderung des Nukleotidgehalts der RNA. Dies geschieht durch die Umwandlung von Adenosin in Inosin in einer durch ADAR katalysierten enzymatischen Reaktion. Dieser Prozess verändert effektiv die RNA-Sequenz gegenüber der vom Genom kodierten und erweitert die Vielfalt der Genprodukte. Der Großteil der RNA-Editierung findet in nicht-kodierenden Regionen der RNA statt; Es hat sich jedoch gezeigt, dass einige Protein-kodierende RNA-Transkripte einer Bearbeitung unterliegen, die zu einem Unterschied in der Aminosäuresequenz ihres Proteins führt. Ein Beispiel hierfür ist die Glutamatrezeptor-mRNA, bei der Glutamin in Arginin umgewandelt wird, was zu einer Veränderung der Funktionalität des Proteins führt.
Polyadenylierung
Polyadenylierung ist die Anfügung eines "Schwanzes" von Adenylatresten an ein RNA-Transkript etwa 20 Basen stromabwärts der AAUAAA-Sequenz innerhalb der nicht translatierten Dreiprim- Region . Die Polyadenylierung von mRNA hat einen starken Einfluss auf den Kerntransport , die Translationseffizienz und die Stabilität. All dies sowie der Prozess der Polyadenylierung hängen von der Bindung spezifischer RBPs ab. Alle eukaryotischen mRNAs mit wenigen Ausnahmen werden prozessiert, um 3'-Poly(A)-Schwänze von etwa 200 Nukleotiden zu erhalten. Einer der notwendigen Proteinkomplexe in diesem Prozess ist CPSF . CPSF bindet an die 3'-Schwanz (AAUAAA)-Sequenz und rekrutiert und stimuliert zusammen mit einem anderen Protein namens Poly(A)-Bindungsprotein die Aktivität der Poly(A)-Polymerase . Poly(A)-Polymerase ist allein inaktiv und erfordert die Bindung dieser anderen Proteine, um richtig zu funktionieren.
Export
Nachdem die Verarbeitung abgeschlossen ist, muss mRNA vom Zellkern in das Zytoplasma transportiert werden . Dies ist ein dreistufiger Prozess, der die Erzeugung eines Ladungsträger-Komplexes im Zellkern beinhaltet, gefolgt von der Translokation des Komplexes durch den Kernporenkomplex und schließlich der Freisetzung der Ladung in das Zytoplasma. Anschließend wird der Träger recycelt. Es wird angenommen, dass das TAP/NXF1:p15-Heterodimer der Hauptakteur beim mRNA-Export ist. Die Überexpression von TAP in Xenopus laevis- Fröschen erhöht den Export von Transkripten, die ansonsten ineffizient exportiert werden. TAP benötigt jedoch Adapterproteine, da es nicht direkt mit mRNA interagieren kann. Aly/REF-Protein interagiert und bindet an die mRNA, die TAP rekrutiert.
mRNA-Lokalisierung
Die mRNA-Lokalisierung ist entscheidend für die Regulation der Genexpression, indem sie eine räumlich regulierte Proteinproduktion ermöglicht. Durch die mRNA-Lokalisierung werden Proteine an ihrem vorgesehenen Zielort der Zelle transkribiert. Dies ist besonders während der frühen Entwicklung wichtig, wenn schnelle Zellspaltungen verschiedenen Zellen verschiedene Kombinationen von mRNA verleihen, die dann zu drastisch unterschiedlichen Zellschicksalen führen können. RBPs sind entscheidend bei der Lokalisierung dieser mRNA, die sicherstellt, dass Proteine nur in ihren vorgesehenen Regionen transkribiert werden. Eines dieser Proteine ist ZBP1 . ZBP1 bindet an der Transkriptionsstelle an Beta-Actin- mRNA und wandert mit der mRNA in das Zytoplasma. Anschließend lokalisiert es diese mRNA in der Lamellenregion mehrerer asymmetrischer Zelltypen, wo sie dann translatiert werden kann. FMRP ist ein weiteres RBP, das an der RNA-Lokalisierung beteiligt ist. Es konnte gezeigt werden, dass FMRP neben anderen Funktionen für FMRP im RNA-Stoffwechsel an der reizinduzierten Lokalisation mehrerer dendritischer mRNAs in neuronalen Dendriten beteiligt ist.
Übersetzung
Translationale Regulation bietet einen schnellen Mechanismus zur Kontrolle der Genexpression. Anstatt die Genexpression auf Transkriptionsebene zu kontrollieren, wird mRNA bereits transkribiert, aber die Rekrutierung von Ribosomen wird kontrolliert. Dies ermöglicht eine schnelle Generierung von Proteinen, wenn ein Signal die Translation aktiviert. ZBP1 ist zusätzlich zu seiner Rolle bei der Lokalisierung von B-Aktin-mRNA auch an der Translationsrepression von Beta-Aktin-mRNA beteiligt, indem es die Translationsinitiation blockiert. ZBP1 muss aus der mRNA entfernt werden, damit das Ribosom richtig binden und die Translation beginnen kann.
Protein-RNA-Wechselwirkungen
RNA-bindende Proteine weisen eine hochspezifische Erkennung ihrer RNA-Ziele auf, indem sie ihre Sequenzen und Strukturen erkennen. Die spezifische Bindung der RNA-bindenden Proteine ermöglicht es ihnen, ihre Ziele zu unterscheiden und eine Vielzahl von Zellfunktionen über die Kontrolle der Erzeugung, Reifung und Lebensdauer des RNA-Transkripts zu regulieren. Diese Interaktion beginnt während der Transkription, da einige RBPs bis zum Abbau an RNA gebunden bleiben, während andere nur vorübergehend an RNA binden, um das Spleißen , Prozessieren, Transportieren und Lokalisieren von RNA zu regulieren . In diesem Abschnitt werden drei Klassen der am häufigsten untersuchten RNA-Bindungsdomänen (RNA-Erkennungsmotiv, doppelsträngiges RNA-Bindungsmotiv, Zinkfingermotiv) diskutiert.
RNA-Erkennungsmotiv (RRM)
Das RNA-Erkennungsmotiv , das häufigste RNA-Bindungsmotiv, ist eine kleine Proteindomäne von 75–85 Aminosäuren , die ein viersträngiges β-Faltblatt gegen die beiden α-Helices bildet. Dieses Erkennungsmotiv übt seine Rolle bei zahlreichen zellulären Funktionen aus, insbesondere bei der mRNA/rRNA-Prozessierung, dem Spleißen, der Translationsregulation, dem RNA-Export und der RNA-Stabilität. Zehn Strukturen eines RRM wurden durch NMR-Spektroskopie und Röntgenkristallographie identifiziert . Diese Strukturen veranschaulichen die Komplexität der Protein-RNA-Erkennung von RRM, da sie neben Protein-RNA-Wechselwirkungen auch RNA-RNA- und Protein-Protein-Wechselwirkungen beinhaltet. Trotz ihrer Komplexität weisen alle zehn Strukturen einige Gemeinsamkeiten auf. Es wurde festgestellt, dass das viersträngige β-Faltblatt aller Hauptproteinoberflächen aller RRMs mit der RNA interagiert, die normalerweise zwei oder drei Nukleotide auf spezifische Weise kontaktiert. Darüber hinaus wird eine starke RNA-Bindungsaffinität und Variationsspezifität durch eine Interaktion zwischen dem Interdomänen-Linker und der RNA sowie zwischen den RRMs selbst erreicht. Diese Plastizität des RRM erklärt, warum RRM die am häufigsten vorkommende Domäne ist und warum es bei verschiedenen biologischen Funktionen eine wichtige Rolle spielt.
Doppelsträngiges RNA-Bindungsmotiv
| Doppelsträngiges RNA-Bindungsmotiv | |||||||||
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| Bezeichner | |||||||||
| Symbol | drrm | ||||||||
| Pfam | PF14709 | ||||||||
| Pfam- Clan | CL0196 | ||||||||
| InterPro | IPR014720 | ||||||||
| CAT | 1di2 | ||||||||
| SCOP2 | 1di2 / SCOPE / SUPFAM | ||||||||
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| Verwenden Sie den Pfam-Clan für die homologe Überfamilie. | |||||||||
Das doppelsträngige RNA-Bindungsmotiv (dsRM, dsRBD), eine 70–75 Aminosäuren lange Domäne, spielt eine entscheidende Rolle bei der RNA-Prozessierung , RNA- Lokalisierung , RNA-Interferenz , RNA-Editierung und Translationsrepression. Alle drei ab 2005 gelösten Strukturen der Domäne besitzen verbindende Merkmale, die erklären, dass dsRMs nur an dsRNA statt an dsDNA binden. Es wurde gefunden, dass die dsRMs entlang des RNA-Duplex sowohl über α-Helices als auch über die β1-β2-Schleife wechselwirken. Darüber hinaus haben alle drei dsRBM-Strukturen Kontakt mit dem Zucker-Phosphat-Rückgrat der großen Furche und einer kleinen Furche, die durch die β1-β2-Schleife zusammen mit der N-terminalen Region der Alpha-Helix 2 vermittelt wird. Diese Wechselwirkung ist a einzigartige Anpassung an die Form einer RNA-Doppelhelix, da sie 2'-Hydroxyle und Phosphatsauerstoff enthält. Trotz der gemeinsamen strukturellen Merkmale von dsRBMs weisen sie unterschiedliche chemische Gerüste auf, die eine Spezifität für eine Vielzahl von RNA-Strukturen ermöglichen, einschließlich Stammschleifen, internen Schleifen, Ausbuchtungen oder Helices, die Fehlpaarungen enthalten.
Zinkfinger
CCHH-Typ - Zinkfinger - Domänen sind die häufigste DNA-Bindungsdomäne innerhalb des eukaryotischen Genom . Um eine hohe sequenzspezifische Erkennung von DNA zu erreichen, werden modular mehrere Zinkfinger verwendet. Zinkfinger weisen eine ββα-Proteinfaltung auf, bei der eine β-Haarnadel und eine α-Helix über ein Zn . miteinander verbunden sind2+
Ion. Darüber hinaus ermöglicht die Wechselwirkung zwischen den Proteinseitenketten der α-Helix mit den DNA-Basen in der großen Furche die DNA-sequenzspezifische Erkennung. Trotz der breiten Anerkennung von DNA wurden kürzlich entdeckt, dass Zinkfinger auch die Fähigkeit besitzen, RNA zu erkennen. Zusätzlich zu den CCHH-Zinkfingern wurde kürzlich entdeckt, dass CCCH-Zinkfinger eine sequenzspezifische Erkennung von einzelsträngiger RNA durch eine Interaktion zwischen intermolekularen Wasserstoffbrücken und Watson-Crick-Kanten der RNA-Basen nutzen. Zinkfinger vom CCHH-Typ verwenden zwei Methoden der RNA-Bindung. Erstens üben die Zinkfinger eine unspezifische Interaktion mit dem Rückgrat einer Doppelhelix aus, während der zweite Modus es Zinkfingern ermöglicht, die einzelnen Basen, die sich ausbeulen, spezifisch zu erkennen. Im Unterschied zum CCHH-Typ weist der Zinkfinger des CCCH-Typs einen weiteren RNA-Bindungsmodus auf, bei dem einzelsträngige RNA sequenzspezifisch identifiziert wird. Insgesamt können Zinkfinger DNA über die Bindung an die dsDNA-Sequenz und RNA über die Bindung an die ssRNA-Sequenz direkt erkennen.
Rolle in der Embryonalentwicklung
Die transkriptionale und posttranskriptionelle Regulation von RNA durch RNA-bindende Proteine spielt eine Rolle bei der Regulierung der Genexpressionsmuster während der Entwicklung. Umfangreiche Forschungen am Nematoden C. elegans haben RNA-bindende Proteine als wesentliche Faktoren während der Keimbahn und der frühen Embryonalentwicklung identifiziert . Ihre spezifische Funktion umfasst die Entwicklung von somatischen Geweben ( Neuronen , Unterhaut , Muskeln und Ausscheidungszellen) sowie die Bereitstellung von Timing-Hinweisen für die Entwicklungsereignisse. Dennoch ist es aufgrund der Schwierigkeit, ihre RNA-Ziele zu identifizieren, außerordentlich schwierig, den Mechanismus hinter der Funktion von RBPs in der Entwicklung zu entdecken. Dies liegt daran, dass die meisten RBPs normalerweise mehrere RNA-Ziele haben. Es ist jedoch unbestreitbar, dass RBPs eine kritische Kontrolle bei der konzertierten Regulierung von Entwicklungswegen ausüben.
Keimbahnentwicklung
In Drosophila melanogaster sind Elav, Sxl und tra-2 RNA-bindende Protein-kodierende Gene, die für die frühe Geschlechtsbestimmung und die Aufrechterhaltung des somatischen Sexualzustands entscheidend sind. Diese Gene haben Auswirkungen auf die posttranskriptionelle Ebene, indem sie das geschlechtsspezifische Spleißen bei Drosophila regulieren . Sxl übt eine positive Regulation des feminisierenden Gens tra aus , um bei Frauen eine funktionelle tra-mRNA zu produzieren. In C. elegans regulieren RNA-bindende Proteine einschließlich FOG-1, MOG-1/-4/-5 und RNP-4 die Keimbahn- und somatische Geschlechtsbestimmung. Darüber hinaus üben mehrere RBPs wie GLD-1, GLD-3, DAZ-1, PGL-1 und OMA-1/-2 ihre regulatorischen Funktionen während der meiotischen Prophasenprogression , der Gametogenese und der Oozytenreifung aus .
Somatische Entwicklung
Neben den Funktionen der RBPs bei der Keimbahnentwicklung spielt auch die posttranskriptionelle Kontrolle eine bedeutende Rolle bei der somatischen Entwicklung. Im Gegensatz zu RBPs, die an der Keimbahn- und frühen Embryoentwicklung beteiligt sind, regulieren RBPs, die in der somatischen Entwicklung fungieren, das gewebespezifische alternative Spleißen der mRNA-Targets. Zum Beispiel lokalisieren MEC-8 und UNC-75, die RRM-Domänen enthalten, in Regionen der Unterhaut bzw. des Nervensystems. Darüber hinaus wurde gezeigt, dass sich ein weiteres RRM-haltiges RBP, EXC-7, in embryonalen Ausscheidungskanalzellen und im gesamten Nervensystem während der somatischen Entwicklung befindet.
Neuronale Entwicklung
Es wurde gezeigt, dass ZBP1 die Dendritogenese ( Dendritenbildung ) in Hippocampus-Neuronen reguliert . Andere an der Dendritenbildung beteiligte RNA-bindende Proteine sind Pumilio und Nanos, FMRP , CPEB und Staufen 1
Rolle bei Krebs
RBPs spielen eine entscheidende Rolle bei der Tumorentwicklung. Hunderte von RBPs sind bei menschlichen Krebsarten deutlich fehlreguliert und zeigten eine vorherrschende Herunterregulierung in Tumoren, die mit normalem Gewebe verwandt sind. Viele RBPs werden in verschiedenen Krebsarten unterschiedlich exprimiert, zum Beispiel KHDRBS1 (Sam68), ELAVL1 (HuR), FXR1 und UHMK1 . Bei einigen RBPs hängt die Änderung der Expression mit Copy Number Variations (CNV) zusammen, zum Beispiel CNV-Zunahmen von BYSL bei Darmkrebszellen und ESRP1, CELF3 bei Brustkrebs, RBM24 bei Leberkrebs, IGF2BP2, IGF2BP3 bei Lungenkrebs oder CNV-Verlusten von KHDRBS2 bei Lungenkrebs. Einige Expressionsänderungen sind auf Protein-beeinflussende Mutationen auf diesen RBPs zurückzuführen, z. B. NSUN6, ZC3H13, ELAC1, RBMS3 und ZGPAT, SF3B1, SRSF2, RBM10, U2AF1, SF3B1, PPRC1, RBMXL1, HNRNPCL1 usw. Mehrere Studien haben diese Veränderung in Expression von RBPs zu aberrantem alternativem Spleißen bei Krebs.
Aktuelle Forschung
Da RNA-bindende Proteine eine bedeutende Kontrolle über zahlreiche Zellfunktionen ausüben, sind sie für viele Forscher ein beliebtes Forschungsgebiet. Aufgrund seiner Bedeutung im biologischen Bereich wurden in letzter Zeit zahlreiche Entdeckungen zum Potenzial von RNA-bindenden Proteinen gemacht. Die jüngste Entwicklung bei der experimentellen Identifizierung von RNA-bindenden Proteinen hat die Zahl der RNA-bindenden Proteine erheblich erweitert
Das RNA-bindende Protein Sam68 kontrolliert die räumliche und zeitliche Kompartimentierung des RNA- Stoffwechsels , um die richtige synaptische Funktion in Dendriten zu erreichen . Der Verlust von Sam68 führt zu einer abnormalen posttranskriptionellen Regulation und führt letztendlich zu neurologischen Störungen wie dem fragilen X-assoziierten Tremor/Ataxie-Syndrom . Es wurde festgestellt, dass Sam68 mit der mRNA interagiert, die für β-Aktin kodiert , das mit seinen zytoskelettalen Komponenten die synaptische Bildung der dendritischen Dornen reguliert . Daher spielt Sam68 eine entscheidende Rolle bei der Regulierung der Synapsenzahl durch die Kontrolle des postsynaptischen β-Aktin-mRNA-Stoffwechsels.
Das neuronenspezifische RNA-bindende Protein UNC-75 der CELF-Familie bindet spezifisch an den UUGUUGUGUUGU-mRNA-Abschnitt über seine drei RNA-Erkennungsmotive für die Exon 7a-Selektion in neuronalen Zellen von C. elegans . Da Exon 7a aufgrund seiner schwachen Spleißstellen in nicht-neuronalen Zellen übersprungen wird, wurde festgestellt, dass UNC-75 das Spleißen zwischen Exon 7a und Exon 8 nur in den neuronalen Zellen spezifisch aktiviert.
Das kälteinduzierbare RNA-bindende Protein CIRBP spielt eine Rolle bei der Kontrolle der zellulären Reaktion auf die Konfrontation mit einer Vielzahl von zellulären Belastungen, einschließlich kurzwelligem ultraviolettem Licht , Hypoxie und Hypothermie . Diese Forschung ergab potenzielle Implikationen für die Assoziation von Krankheitszuständen mit Entzündungen.
Es wurde festgestellt, dass die Serin-Arginin-Familie des RNA-bindenden Proteins Slr1 das polarisierte Wachstum in Candida albicans kontrolliert . Slr1-Mutationen bei Mäusen führen zu einer verminderten Filamentbildung und reduzieren Schäden an Epithel- und Endothelzellen , was zu einer verlängerten Überlebensrate im Vergleich zu den Slr1-Wildtyp-Stämmen führt. Daher zeigt diese Forschung, dass das SR-ähnliche Protein Slr1 eine Rolle bei der Initiierung der Hyphenbildung und Virulenz in C. albicans spielt .
Siehe auch
Externe Links
- starBase-Plattform : eine Plattform zum Entschlüsseln von Bindungsstellen von RNA-Bindungsproteinen (RBPs) aus groß angelegten CLIP-Seq -Datensätzen (HITS-CLIP, PAR-CLIP, iCLIP, CLASH).
- RBPDB-Datenbank : eine Datenbank von RNA-bindenden Proteinen.
- oRNAment : eine Datenbank mit mutmaßlichen RBP-Bindungsstellen-Instanzen in sowohl kodierender als auch nicht-kodierender RNA in verschiedenen Spezies.
- ATtTRACt-Datenbank : eine Datenbank von RNA-bindenden Proteinen und assoziierten Motiven.
- SplicedAid-F : eine Datenbank mit handkurierten menschlichen RNA-Bindungsproteinen.
- RsiteDB : RNA-Bindungsstellen-Datenbank
- SPOT-Seq-RNA : Template-basierte Vorhersage von RNA-bindenden Proteinen und ihren komplexen Strukturen.
- SPOT-Struct-RNA : Vorhersage von RNA-bindenden Proteinen aus 3D-Strukturen.
- ENCODE-Projekt : Eine Sammlung genomischer Datensätze (dh RNA Bind-n-seq, eCLIP, RBP-gerichtete shRNA RNA-seq) für RBPs
- RBP-Bilddatenbank : Bilder, die die zelluläre Lokalisation von RBPs in Zellen zeigen