TGF-Beta-Rezeptor 1 - TGF beta receptor 1

TGFBR1
Verfügbare Strukturen
PDB	Orthologsuche: PDBe RCSB
Liste der PDB-ID-Codes
	1B6C , 1IAS , 1PY5 , 1RW8 , 1VJY , 2L5S , 2PJY , 2WOT , 2WOU , 2X7O , 3FAA , 3GXL , 3HMM , 3KKF , 3KFD , 3TZM , 4X0M , 4X2K , 3GXL , 3HMM , 3KU , 3KFD , 3TZM , 4X0M , 4X2K , 4X2K , 3KFD , 3TZM , 4X0M , 4X2K , 4X2K , 5E8T , 5E8S , 5E90 , 5E8Z
Bezeichner
Aliase	TGFBR1 , AAT5, ACVRLK4, ALK-5, ALK5, ESS1, LDS1, LDS1A, LDS2A, MSSE, SKR4, TGFR-1, tbetaR-I, transformierender Wachstumsfaktor-Beta-Rezeptor 1, TBRI, TBR-i
Externe IDs	OMIM : 190181 MGI : 98728 HomoloGen : 3177 GeneCards : TGFBR1
Genort ( Mensch )
Chr.	Chromosom 9 (Mensch)
Ende	99.154.192 bp
Genort ( Maus )
Chr.	Chromosom 4 (Maus)
Ende	47.414.931 bp
Gen-Ontologie
Molekulare Funktion	• Typ II Transforming Growth Factor Beta-Rezeptorbindung ; • I-SMAD-Bindung ; • Transforming Growth Factor Beta-aktivierte Rezeptoraktivität ; • Kinaseaktivität ; • Signalisierungsrezeptorbindung ; • ATP-Bindung ; • Proteinkinaseaktivität ; • Metallionenbindung ; • Proteinserin/Threoninkinaseaktivität ; • Transforming Aktivität des Wachstumsfaktor-beta-Rezeptors, Typ I ; • Transferase-Aktivität ; • Wachstumsfaktor-Bindung ; • Transmembranrezeptor-Protein-Serin/Threonin-Kinase-Aktivität ; • GO:0001948 Proteinbindung ; • SMAD-Bindung ; • Nukleotid-Bindung ; • Transforming Growth Factor-Beta-Bindung ; • Aktivin-Bindung;
Zelluläre Komponente	• Endosom ; • Membran ; • bizelluläre Tight Junction ; • Zelloberfläche ; • Membran-Raft ; • integraler Bestandteil der Membran ; • Rezeptorkomplex ; • Plasmamembran ; • Zelljunktion ; • intrazelluläre anatomische Struktur ; • intrazelluläre membranbegrenzte Organelle ; • integraler Bestandteil der Plasmamembran ; • Activin-Rezeptor-Komplex ; • Zellkern;
Biologischer Prozess	• Entwicklung des Skelettsystems ; • Reaktion auf Cholesterin ; • Regulation der Proteinubiquitinierung ; • Postembryonale Entwicklung ; • Proteinphosphorylierung ; • Negative Regulation der Chondrozytendifferenzierung ; • Mesenchymzelldifferenzierung ; • Angiogenese ; • Transforming Growth Factor Beta-Rezeptor-Signalweg ; • Positive Regulation der Filopodium-Assemblierung ; • Extrazelluläre Struktur Organisation ; • Entwicklung des Pharynxsystems ; • Apoptotischer Prozess ; • Zellantwort auf den Beta-Stimulus des transformierenden Wachstumsfaktors ; • Signalweg-beschränkte SMAD-Proteinphosphorylierung ; • Positive Regulation der Proteinkinase B-Signalgebung ; • Regulation der Transkription, DNA-gestützte ; • Nierenentwicklung ; • Kollagenfibrillenorganisation ; • Thymusentwicklung ; • Zellmotilität ; • negative Regulation des extrinsischen apoptotischen Signalwegs ; • positive Regulation des apoptotischen Signalwegs ; • Embryonalentwicklung in utero ; • negative Regulation des Signalwegs des Transforming Growth Factor Beta-Rezeptors ; • positive Regulation Transkription, DNA-gestützte ; • Herzentwicklung ; • positive Regulation des Zellwachstums ; • Entwicklung der Nebenschilddrüse ; • Arterienmorphogenese ; • Blastozystenentwicklung ; • Aktivinrezeptor-Signalweg ; • Dach des Mundes ; • Zelldifferenzierung ; • männliche Gonadenentwicklung ; • Phosphorylierung ; • Skelettsystemmorphogenese ; • Wundheilung ; • negative Regulation des apoptotischen Prozesses ; • epithelialer zu mesenchymaler Übergang ; • Regulation der Genexpression ; • Morphogenese des embryonalen Schädelskeletts ; • positive Regulation der Bewegung zellulärer Komponenten ; • Peptidyl-Threonin-Phosphorylierung ; • GO:0007243 intrazelluläre Signaltransduktion ; • positive Regulation der Endothelzellproliferation ; • positive Regulation der Zellmigration ; • Regulation des epithelialen zu mesenchymalen Übergangs ; • positive Regulation der pfadbeschränkten SMAD-Proteinphosphorylierung ; • Endothelzellaktivierung ; • negative Regulation der Endothelzellproliferation ; • Transmembranrezeptorprotein Serin/Threo Neun-Kinase-Signalweg ; • Linsenentwicklung im Kameraauge ; • Peptidyl-Serin-Phosphorylierung ; • positive Regulation der Zellpopulation ; • Wachstumsregulation ; • Bestimmung des Neuronschicksals ; • Regulation der Proteinbindung ; • Endothelzellmigration ; • Keimzellmigration ; • positive Regulation von SMAD Proteinsignaltransduktion ; • kardialer epithelialer zu mesenchymaler Übergang ; • Signaltransduktion ; • anterior/posterior Musterspezifikation ; • Proepikardentwicklung ; • ventrikuläre Trabekel Myokardmorphogenese ; • ventrikuläre kompakte Myokardmorphogenese ; • positive Regulation des epithelialen zu mesenchymalen Übergangs ; • Proteindeubiquitinierung ; • positive Regulation des Stressfaseraufbaus ; • Regulation der Herzmuskelzellproliferation ; • Ventrikelseptum-Morphogenese ; • Angiogenese, die an der koronaren Gefäßmorphogenese beteiligt ist ; • Koronararterien-Morphogenese ; • positive Regulation des epithelialen zu mesenchymalen Übergangs, der an der endokardialen Kissenbildung beteiligt ist ; • positive Regulation der Tight-Junction-Disassemblierung ; • Epikard-Morphogenese ; • positive Regulation des apoptotischen Prozesses ; • positive Regulation der Genexpression ; • Musterspezifikationsprozess;
	Quellen: Amigo / QuickGO
Orthologe
	7046
	21812
	ENSG00000106799
	ENSMUSG00000007613
	P36897
	Q64729
	NM_001130916 ; NM_001306210 ; NM_004612
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	NP_001299797 ; NP_001299798 ; NP_033396
	Wikidata
Mensch anzeigen/bearbeiten	Maus anzeigen/bearbeiten

Der Transforming Growth Factor Beta-Rezeptor I (Activin A-Rezeptor Typ II-like Kinase, 53 kDa) ist ein membrangebundenes TGF-beta-Rezeptorprotein der TGF-beta-Rezeptorfamilie für die TGF-beta-Superfamilie der Signalliganden . TGFBR1 ist seine menschlichen Gen .

Funktion

Das von diesem Gen kodierte Protein bildet einen heteromeren Komplex mit Typ-II-TGF-β-Rezeptoren, wenn es an TGF-β gebunden ist, und überträgt das TGF-β-Signal von der Zelloberfläche in das Zytoplasma. Das kodierte Protein ist eine Serin/Threonin-Proteinkinase . Mutationen in diesem Gen wurden mit dem Loeys-Dietz-Aortenaneurysma-Syndrom (LDS, LDAS) in Verbindung gebracht.

Interaktionen

Es wurde gezeigt, dass TGF-beta-Rezeptor 1 interagiert mit:

Caveolin 1 ,
Endoglin ,
FKBP1A ,
FNTA ,
Hitzeschockprotein 90kDa alpha (zytosolisch), Mitglied A1
Mütter gegen dekapentaplegisches Homolog 7 ,
PPP2R2A ,
RIEMEN ,
TGF Beta 1 und
TGF-beta-Rezeptor 2 .

Inhibitoren

Tierstudien

Defekte werden beobachtet , wenn das TGFBR-1 - Gen wird entweder herausgeschlagenen oder wenn ein konstitutiv aktiven TGFBR-1 - Mutante (das in der Gegenwart oder Abwesenheit von Liganden aktiv ist) wird geklopft-in .

In Maus-TGFBR-1-Knock-out-Modellen waren die weiblichen Mäuse steril. Sie entwickelten oviduktale Divertikel und defekte glatte Uterusmuskulatur, was bedeutet, dass die glatten Muskelschichten der Gebärmutter schlecht ausgebildet waren. Eileiterdivertikel sind kleine, vorgewölbte Beutel, die sich am Eileiter befinden , dem Schlauch, der die Eizelle vom Eierstock in die Gebärmutter transportiert. Diese Missbildung des Eileiters trat beidseitig auf und führte zu einer gestörten Embryonalentwicklung und einem gestörten Transit der Embryonen in die Gebärmutter. Eisprung und Befruchtung fanden noch in den Knock-outs statt, jedoch wurden in diesen oviduktalen Divertikeln Reste von Embryonen gefunden.

In Maus-TGFBR-1-Knock-in-Modellen, bei denen ein konstitutiv aktives TGFBR-1-Gen bedingt induziert wird, führt die Überaktivierung der TGFBR-1-Rezeptoren zu Unfruchtbarkeit, einer Verringerung der Zahl der Uterusdrüsen und hypermuskulärer Uteri (ein erhöhter Menge an glatter Muskulatur in der Gebärmutter).

Diese Experimente zeigen, dass der TGFB-1-Rezeptor eine entscheidende Rolle bei der Funktion des weiblichen Fortpflanzungstrakts spielt. Sie zeigen auch, dass genetische Mutationen im TGFBR-1-Gen zu Fruchtbarkeitsproblemen bei Frauen führen können.

Verweise

Weiterlesen

Massagué J (Juni 1992). „Rezeptoren für die TGF-Beta-Familie“. Zelle . 69 (7): 1067–70. doi : 10.1016/0092-8674(92)90627-O . PMID 1319842 . S2CID 54268875 .
Wrana JL (1998). „TGF-beta-Rezeptoren und Signalmechanismen“. Mineral- und Elektrolytstoffwechsel . 24 (2–3): 120–30. doi : 10.1159/000057359 . PMID 9525694 . S2CID 84458561 .
Josso N., di Clemente N., Gouédard L. (Juni 2001). „Anti-Müller-Hormon und seine Rezeptoren“. Molekulare und zelluläre Endokrinologie . 179 (1–2): 25–32. doi : 10.1016/S0303-7207(01)00467-1 . PMID 11420127 . S2CID 27316217 .

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