Calmodulin 1 - Calmodulin 1

RUHE1
Verfügbare Strukturen
PDB	Human UniProt-Suche: PDBe RCSB
Liste der PDB-ID-Codes
	2VAY , 1Y6W , 4JPZ , 3UCY , 1WRZ , 4G28 , 1ZOT , 1YRT , 1IQ5 , 1CDL , 2LL6 , 3HR4 , 4BW7 , 4BW8 , 1YR5 , 4J9Y , 4LZX , 1L7Z , 1ZUZ , 2BE6 , 2V01 , 1XFV , 2M55 , 1CTR , 2I08 , 2MG5 , 2R28 , 3O77 , 4UPU , 2L7L , 2K0F , 2M0K , 4V0C , 1SW8 , 2WEL , 3DVK , 2M0J , 3DVM , 2KUH , 1K90 , 1K93 , 4G27 , 4V0C , 1SW8 , 2WEL , 3DVK , 2M0J , 3DVM , 2KUH , 1K90 , 1K93 , 4G27 , 1CLL , 2QL 2LV6 , 1NKF , 2JZI , 3UCT , 4GOW , 1J7O , 1PK0 , 4Q5U , 2V02 , 3BYA , 4Q57 , 2KNE , 1YRU , 2Y4V , 2L53 , 2F3Y , 3O78 , 1LVC , 4M1L , 2K0E , 1S26 , 4DCK , 1XFW , 3SUI , 2X0G , 3EWV , 1XFY , 2LL7 , 4OVN , 3J41 , 2BKI , 1SK6 , 3DVJ , 3UCW , 2LGF , 4UMO , 3DVE , 4JQ0 , 3OXQ , 2K61 , 1XFU , 3SJQ , 2K0J , 4BYF , 1J7P , 3G43 , 3EWT , 4J9Z , 1XFZ , 2F3Z , 1IWQ , 2N6A , 2HF5 , 2N27 , 4ZLK , 5COC
Bezeichner
Aliase	CALM1 , CALML2, CAMI, CPVT4, DD132, PHKD, caM, LQT14, Calmodulin 1, Calmodulin 1 (Phosphorylasekinase, Delta), CAMC, CAMB, CAMIII, CAM3, CAM2
Externe IDs	OMIM : 114180 Homologene : 134804 Genecards : CALM1
Genort ( Mensch )
Chr.	Chromosom 14 (Mensch)
Ende	90.408.268 bp
Gen-Ontologie
Molekulare Funktion	• Calciumionenbindung ; • GO:0001948 Proteinbindung ; • Calciumkanalinhibitoraktivität ; • Proteinkinasebindung ; • Titinbindung ; • Proteinserin/Threoninkinaseaktivatoraktivität ; • Transmembrantransporterbindung ; • Metallionenbindung ; • Proteinphosphataseaktivatoraktivität ; • Adenylatcyclasebindung ; • Ungeordnete Domäne spezifische Bindung ; • Inositol-1,4,5-trisphosphat-3-Kinase-Aktivität ; • Ligand-gesteuerte Ionenkanalaktivität ; • Adenylatcyclase-Aktivatoraktivität ; • Proteindomänen-spezifische Bindung ; • Stickstoffmonoxid-Synthase-Regulatoraktivität ; • Typ 3 metabotroper Glutamatrezeptor-Bindung ; • N- Bindung der terminalen Myristoylierungsdomäne ; • Phosphatidylinositol-3-Kinase-Bindung ; • Protein-N-Terminus-Bindung ; • Calcium-abhängige Proteinbindung ; • Stickoxid-Synthase-Bindung;
Zelluläre Komponente	• Zytoplasma ; • Zytosol ; • Calciumkanalkomplex ; • Extrazelluläre Region ; • Spindelmikrotubulus ; • Neuronenprojektion ; • Zytoskelett ; • Kern ; • Zentrosom ; • Spannungsgesteuerter Kaliumkanalkomplex ; • Extrazelluläres Exosom ; • Spindelpol ; • Wachstumskegel ; • Plasmamembran ; • Spindel ; • Sarkomer ; • Nukleoplasma ; • Vesikel ; • GO:0097483, GO:0097481 Postsynaptische Dichte ; • Katalytischer Komplex ; • Mikrotubuli-Organisierungszentrum ; • Synaptische Vesikelmembran ; • Mitochondriale Membran ; • Proteinhaltiger Komplex ; • Myelinscheide;
Biologischer Prozess	• Muskelkontraktion ; • Reaktion auf Amphetamin ; • positive Regulation der Protein-Serin/Threonin-Kinase-Aktivität ; • Nachweis von Calciumionen ; • Fc-Epsilon-Rezeptor-Signalweg ; • positive Regulation der Phosphoprotein-Phosphatase-Aktivität ; • G2/M-Übergang des mitotischen Zellzyklus ; • Regulation der Hochspannung -gesteuerte Calciumkanalaktivität ; • positive Regulation der DNA-Bindung ; • Substantia nigra-Entwicklung ; • positive Regulation der Proteindephosphorylierung ; • Inositolphosphat-Stoffwechselprozess ; • positive Regulation der Stickoxid-Synthase-Aktivität ; • Glykogenkataboler Prozess ; • positive Regulation der zyklischen Nukleotid-Phosphodiesterase-Aktivität ; • G Protein-gekoppelter Rezeptor-Signalweg ; • Regulation der Zytokinese ; • Regulation der Herzmuskelkontraktion durch Regulation der Freisetzung von sequestrierten Calciumionen ; • Regulation des Rhodopsin-vermittelten Signalwegs ; • Reaktion auf Corticosteron ; • negative Regulation der Peptidyl-Threonin-Phosphorylierung ; • Aktivierung von Adenylatcyclen Ase-Aktivität ; • Regulierung der Herzfrequenz ; • positive Regulierung der Aktivität des Ryanodin-sensitiven Calcium-Freisetzungskanals ; • Reaktion auf Calcium-Ionen ; • Regulierung der Aktivität des Ryanodin-sensitiven Calcium-Freisetzungskanals ; • Regulierung der Stickstoffmonoxid-Synthase-Aktivität ; • Thrombozytendegranulation ; • negative Regulierung von ryanodinsensitive Kalziumfreisetzungskanalaktivität ; • MAPK-Kaskade ; • positive Regulation der Peptidyl-Threonin-Phosphorylierung ; • positive Regulation der Proteinautophosphorylierung ; • Regulation der Herzmuskelkontraktion ; • Regulation der Zellkommunikation durch elektrische Kopplung an der Herzleitung ; • Regulation der Freisetzung von sequestriertem Kalzium Ionen in Zytosol durch sarkoplasmatisches Retikulum ; • Calcium-vermittelte Signalübertragung ; • Ionentransmembrantransport ; • Wnt-Signalweg, Calcium-modulierender Weg ; • GO:0032320, GO:0032321, GO:0032855, GO:0043089, GO:0032854 positive Regulation der GTPase-Aktivität ; • Protein Methylierung ; • Etablierung der Proteinlokalisation an der Membran ; • Etablierung der Proteinlokalisation an der mitochondrialen Membran ; • Regulation der synaptischen Vesikel-Endozytose ; • Regulation der synaptischen Vesikel-Exozytose;
	Quellen: Amigo / QuickGO
Orthologe
	801
	n / A
	ENSG00000198668
	n / A
	P0DP23 ; P0DP24
	n / A
	NM_001166106 ; NM_006888 ; NM_001363669 ; NM_001363670
	n / A
NP_001292553 ; NP_001292554 ; NP_001292555 ; NP_001734 ; NP_001316850;
	NP_001316851 ; NP_001316852 ; NP_001316853 ; NP_001316854 ; NP_001316855 ; NP_005175 ; NP_008819 ; NP_001350598 ; NP_001350599 ; NP_008819 ; NP_001292553 ; NP_001292554 ; NP_001292555 ; NP_001292555 ; NP_005175 ; NP_175NP_00135051 ; NP_001350598 ; NP_001350599 ; NP_008819 ; NP_001292553 NP_001292554 NP_001292555 NP2168001NP_316851 NP_553 316851 NP_553 316851 ; NP_500316851
	n / A
	Wikidata
Mensch anzeigen/bearbeiten

Calmodulin 1 ist ein Protein , das beim Menschen vom CALM1- Gen kodiert wird .

Funktion

Calmodulin 1 ist der Archetyp der Familie der Calcium-modulierten ( Calmodulin ) Proteine, von denen fast 20 Mitglieder gefunden wurden. Sie werden durch ihr Vorkommen im Zytosol oder auf dem Zytosol zugewandten Membranen und durch eine hohe Affinität zu Calcium identifiziert . Calmodulin enthält 148 Aminosäuren und hat 4 kalziumbindende EF- Handmotive. Zu seinen Funktionen gehören Rollen im Wachstum und im Zellzyklus sowie in der Signalübertragung und der Synthese und Freisetzung von Neurotransmittern .

Interaktionen

Es wurde gezeigt, dass Calmodulin 1 interagiert mit:

Verweise

Weiterlesen

Zhang M., Yuan T. (1999). „Molekulare Mechanismen der funktionellen Vielseitigkeit von Calmodulin“. Biochem. Zellbiol . 76 (2–3): 313–23. doi : 10.1139/bcb-76-2-3-313 . PMID 9923700 .
Gusev NB (2002). „Einige Eigenschaften von Caldesmon und Calponin und die Beteiligung dieser Proteine an der Regulierung der Kontraktion der glatten Muskulatur und der Bildung des Zytoskeletts“. Biochemie Mosc . 66 (10): 1112–21. doi : 10.1023/A:1012480829618 . PMID 11736632 . S2CID 310781 .
Benaim G, Villalobo A (2002). „Phosphorylierung von Calmodulin. Funktionelle Auswirkungen“. EUR. J. Biochem . 269 (15): 3619–31. doi : 10.1046/j.1432-1033.2002.03038.x . hdl : 10261/79981 . PMID 12153558 .
Trudeau MC, Zagotta WN (2003). "Calcium/Calmodulin-Modulation von olfaktorischen und stäbchenzyklischen Nukleotid-gesteuerten Ionenkanälen" . J. Biol. Chem . 278 (21): 18705–8. doi : 10.1074/jbc.R300001200 . PMID 12626507 .

Externe Links

UniProt-Eintrag

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